Проекты

Изучение свойств ферментов

Работа призёра конкурса проектов и исследований «Старт в медицину» открытой городской научно-практической конференции «Старт в медицину» в секции «Биохимия»

Направление работы: Биохимия
Авторы работы: ГБОУ Школа Марьина Роща
Предметы: Биология, Химия
Классы: 8 класс
Мероприятия: Конкурс проектов и исследований «Старт в медицину» открытой городской научно-практической конференции «Старт в медицину» 2021 года

Актуальность

Самая совершенная и сложноустроенная лаборатория в мире – это человеческий организм. В нём протекает огромное количество химических реакций ежечасно, ежеминутно, ежесекундно. Реакции идут непрерывно, поддерживая наш метаболизм и гомеостаз. Кроме того, реакции протекают ещё и очень быстро. Это необходимо для того, чтобы человек получал необходимое количество энергии для его нормальной жизнедеятельности. За скорость протекания реакций в живом организме отвечают биологические катализаторы – ферменты или энзимы. Эти вещества способны ускорять химические реакции в тысячи и даже миллионы раз.

Примерно 30% жителей Земли имеют заболевания, связанные с изменением активности ферментов. В основном причинами данной статистики являются неправильное питание и самолечение. Это говорит о том, что население недостаточно проинформировано. Необходимо больше говорить об этом, чтобы повлиять на предотвращение заболеваний у школьников в процессе их взросления.

Цель

Изучить влияние изменения активности ферментов на общее самочувствие человека.

Задачи

1. Изучить литературу по теме исследования.

2. Провести химические эксперименты и определить свойства ферментов.

3. Изучить механизм работы ферментов при различных условиях.

4. Изучить вопрос о безопасности и эффективности приёма ферментативных препаратов в таблетках.

Оснащение и оборудование, использованное в работе

  • Термостат и водяная баня
  • Датчик определения рН-среды
  • Химическая посуда
  • Реактивы и материалы: дистиллированная вода, 0,2%-й раствор соляной кислоты (НСl), 1%-й раствор крахмала, 1%-й раствор йода в йодиде калия, индикаторная бумага

Описание

Автором были проанализированы информационные источники с описанием методов определения активности ферментов.

1. Исследование активности ферментов и их влияние на различные вещества. Влияние pH-среды и температуры на активность амилазы. Для этого приготовили растворы соляной кислоты с определённым значением pH. Показатели рН-среды были измерены при помощи универсального бумажного индикатора или специального датчика.

Для определения влияния температуры контрольная пробирка находилась при комнатной температуре, вторую пробирку помещали на водяную баню при температуре +37–40 оС, третью – в лёд (t 0 оС), четвёртую – на водяную баню при температуре +100 оС. Через 10 минут провели реакцию с йодом.

2. Влияние растительных протеаз на белки и углеводы. Использовали желатин (животный белок), агар-агар (растительный полисахарид), свежие киви, ананас, апельсин, ананас консервированный. В 5 стаканов с раствором желатина и 5 стаканов с раствором агар-агара добавили фрукты. Через 30 минут проверили наличие образовавшегося желе.

3. Изучение действия растительных ферментов на белки животного происхождения. В химические стаканы с соками ананаса, киви и лимона помещали свежее говяжье мясо на сутки при комнатной температуре.

4. Изучение действия желудочного сока (пепсин и гастриксин) на белки (свернувшийся мелко нарезанный белок).

5. Сравнение действия химического неорганического катализатора и фермента. Изучение действия на крахмал амилазы и раствора соляной кислоты при t +37 оС и 100 оС. После охлаждения для определения содержания крахмала провели пробы с раствором Люголя.

Результаты

1. Оптимальное значение pH для работы амилазы слюны в интервале от 6,3 до 7,5. Полный гидролиз крахмала произошёл при рН 6,8.

Влияние pH на активность фермента

2. Оптимальной температурой для работы амилазы является 37–40 °С. При охлаждении до 0 °С активность фермента снижается, при нагревании до 100 °С – потеря активности.

 

 

Влияние температуры на активность ферментов

3. В стаканах с желатином желе образовалось с консервированным ананасом и свежим апельсином. Где был добавлен свежий киви и ананас желе не получилось. Консервированный ананас в сиропе был термически обработан, нагревание уже деактивировало его протеазы. Желе либо мармелад из свежих киви и ананаса лучше приготовить на агар-агаре: это полисахарид, а не белок, его протеаза не разрушит. В стаканах с раствором агар-агара везде образовалось желе.

4. Протеазы расщепляют любые пептидные связи, подействовали на мясо, сделав его рыхлым.

5. Белок растворился и выпал в осадок в пробирках с «желудочным соком». В пробирке с соляной кислотой белок своей структуры не изменил. Ферменты желудочного сока расщепляют белки, они действуют в кислой среде в определённых температурных границах.

6. Фермент расщепляет субстрат (крахмал) лучше, чем неорганические соединения. Эффективность ферментативного катализа гораздо выше, чем неорганического.

 

 

Сравнение действия химического неорганического катализатора и фермента

Выводы

1. Для нормальной работы ферментов в организме необходимы определённые специальные условия, главными из которых являются температура, рН и отсутствие хронических заболеваний, связанных с пищеварением.

2. При несоответствии условий активность ферментов будет снижаться, что приведёт к возникновению различных нарушений в организме и ухудшению самочувствия.

Перспективы использования результатов работы

Полученные данные могут быть использованы для дальнейшего изучения влияния ферментов на оптимальную жизнедеятельность организма человека.